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Accueil du site > Productions scientifiques > Thèses > Thèses soutenues > Boutons-pression moléculaires dans les phases lamellaires inverses stabilisées par des interactions stériques.

Boutons-pression moléculaires dans les phases lamellaires inverses stabilisées par des interactions stériques.

Doctorant : Nicolas TAULIER

Directeur de thèse : Marcel WAKS

Sujet : Boutons-pression moléculaires dans les phases lamellaires inverses stabilisées par des interactions stériques.

Etablissement : Université Pierre eet Marie Curie PARIS VI

Date de soutenance : DECEMBRE 1999

Résumé :

Le comportement d’une phase lamellaire inverse, stabilisée par des interactions stériques, a été étudié en présence d’inclusions de structure générale hydrophile / hydrophobe / hydrophile. La phase lamellaire est composée d’un empilement de lamelles séparées par du dodécane. Chaque lamelle est formée de deux monocouches d’un tensioactif non-ionique entourant une faible épaisseur d’eau.

Trois types d’inclusions ont été étudiées.

- Les premières (protéine ou peptides) possèdent dans leur partie centrale une hélice a hydrophobe et agissent comme des boutons-pression en rapprochant localement deux lamelles voisines. On observe une expulsion de dodécane hors de la phase lamellaire accompagnée d’une diminution de la période interlamellaire, dB avec la concentration d’inclusions C : dB*C-05 . Ce comportement s’explique en supposant que les longueurs d’onde des fluctuations des lamelles sont limitées par la distance moyenne entre les boutons-pression. Nous avons également démontré que la présence de boutons-pression ne change pas de façon significative la rigidité des lamelles tandis que la compressibilité de la phase lamellaire dépend de la longueur hydrophobe du bouton-pression. En outre, la formation de boutons-pression n’est pas systématique et dépend de la nature et de la géométrie des inclusions. Par ailleurs, les théories prédisent, à partir d’arguments énergétiques, une agrégation des inclusions lorsque qu’elles forment des boutons-pression. Les expériences de cryofracture montrent qu’il n’en est rien pour le protéolipide de la myéline. L’étude des potentiels d’interaction enfle les protéines démontre que l’agrégation est empêchée par les interactions électrostatiques, dues aux charges portées par la protéine. De plus, nous avons mis en évidence une force attractive à langue portée lorsque l’épaisseur hydrophobe de la membrane est inférieure à la longueur hydrophobe de l’inclusion. - Le phénomène de bouton-pression n’a jamais été observé lorsque la partie cendrale de l’inclusion est composée d’une chaîne aliphatique (molécule bolaforme). En effet soit aucun changement n’apparaît, soit une diminution de la période interlamellaire est observée lorsqu’un motif hydrophile est inséré dans la chaîne aliphatique centrale. Dans ce dernier cas, nous avons interprété les résultats en considérant que la molécule bolaforme s’insère dans les monocouches de tensioactif. - Le troisième type d’inclusions est constitué de polymères triblocs dont les dimensions sont supérieures à la distance interlamellaire. Dans ce cas, la formation de bouton-pression est impossible. Cependant certaines théories prédisent un comportement de la distance de Bragg similaire au cas de boutons-pression. L’étude expérimentale du système montre que le comportement est plus complexe et n’a pas pu être complètement élucidé.

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