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Accueil du site > Équipes > Équipe 3 : Biophysique des Nanosystèmes > Thèmes de recherche > Pathologies Moléculaires et Protéines Cibles > Peptides amyloïdes

Peptides amyloïdes

Chercheurs impliqués : M. Waks, W. Urbach et N. Taulier

Collaboration : CEA Saclay : Stéphane Abel

Résumé :L’élucidation du mécanisme par lequel les protéines se convertissent en fibres amyloïdes, demeure un objectif d’importance majeure. Le fait que de nombreux peptides et protéines, sans aucun rapport avec des pathologies connues, soient susceptibles de former des fibrilles amyloïdes, indique que ce mode d’organisation structurale est une propriété intrinsèque des chaînes polypeptidiques. Diverses études suggèrent que ce processus est réversible, ouvrant ainsi la porte à des processus de désagrégation. L’un des exemples connus dans ce domaine est celui de la β-lactoglobuline (BLG), protéine majoritaire du lait de mammifères. Une des questions que les travaux de recherche n’abordent pas, est le rôle de l’hydratation dans la formation et la propagation de l’agrégation amyloïde, où les séquences hydrophobes des protéines semblent jouer un rôle important. Pour élucider cette question, nous étudions l’association des peptides qui possèdent une partie de la séquence de la BLG. Ces peptides sont connus pour former des fibres et des agrégats amyloïdes. Nous examinons par simulation de dynamique moléculaire l’agrégation de ces peptides dans l’eau, puis nous évaluons les changements induits par la présence d’osmolytes tels que le sorbitol, le tréhalose et l’iboprufen.